Individuata proteina che aggiunge un tassello all'ipotesi del mondo a RNA

Grazie ad una proteina di Neurospora crassa si è potuto osservare come sia possibile che il controllo della catalisi sia passato dall'RNA, all'egemonia quasi totale delle proteine.

Nell'ipotesi del Mondo a RNA, si suppone che agli albori della vita, le funzioni strutturali e di catalisi, siano state svolte dall'acido ribonucleico per poi transitare in mano alle proteine.
Residui di funzioni catalitiche dell'RNA sono ancora visibili nella vita moderna nei complessi ribosomali, negli enzimi RNase P (ribozimi formati da RNA e proteine che ne stabilizzano la funzione catalitica fungendo da impalcatura) e negli introni di Gruppo I che mostrano capacità di self-splicing funzionando come ribozimi. Negli eucarioti a seguito della trascrizione del DNA viene prodotto dell’RNA messaggero “grezzo” che per produrre proteine deve essere rimaneggiato. Esso è costituito da sequenze che verranno tradotte in proteina (esoni) e da altre che non lo saranno (introni) e dovranno quindi essere eliminate. Il processo di eliminazione è chiamato splicing ed è svolto da una serie di enzimi proteici. Alcuni RNA “grezzi” sono capaci di auto eliminare quelle sequenze “inutili” e questo processo è chiamato self-splicing.

In un articolo pubblicato su Nature, ricercatori della University of Texas at Austin e della Purdue University , West Lafayette, Indiana, mediante studi cristallografici mostrano come un tirosil tRNA sintetasi mitocondriale, CYT-18, di Neurospora crassa sia capace di due funzioni distinte.
Esso oltre a sintetizzare tRNA, quindi attaccare l’aminoacido giusto al tRNA che verrà utilizzato dal ribosoma per produrre la proteina, promuove lo splicing di un gruppo mitocondriale di introni I svolgendo la funzione di impalcatura per l’intorno del centro catalitico dell’RNA.
Il cristallo analizzato mostra che i siti di legame della proteina per l'introne sono distinti rispetto a quelli utilizzati per l'attività di sintesi di tRNA; questi siti permettono al CYT-18 di svolgere funzione di impalcatura per un'ampia varietà di introni di gruppo I.
La superficie di binding per gli introni di gruppo I mostra degli adattamenti strutturali che sono visibili nei tirosil tRNA sintetasi batterici che non svolgono funzioni di splicing indicando un adattamento a piccoli passi per la funzione di splicing.
Il co-cristallo (tRNA + introne gruppo I) mostra come il CYT-18 promuove lo splicing, come ha evoluto questa funzione e quindi come possibilmente si sia transitati da una situazione dove le funzioni catalitiche ad opera del solo RNA siano state progressivamente rimpiazzate da complessi RNA e proteine.

È possibile quindi vedere come l’evoluzione di una struttura sofisticata, data la sua complessità, possa svolgere delle funzioni nuove che inizialmente non erano “contemplate”. Proteine nate per svolgere una funzione possono essere state utilizzate per svolgerne un’altra, e diversificandosi hanno poi preso strade distinte, alcune continuando a svolgere funzioni di sintesi di tRNA altre per piccoli passi sono diventate più efficienti dell’RNA nella funzione di splicing fino a
rimpiazzarlo.

Matteo Riboni